Surface Immobilization and Shielding of a Transaminase Enzyme for the Stereoselective Synthesis of Pharmaceutically Relevant Building Blocks
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Autor:innen
Autor:in (Körperschaft)
Publikationsdatum
05/2018
Typ der Arbeit
Studiengang
Typ
01A - Beitrag in wissenschaftlicher Zeitschrift
Herausgeber:innen
Herausgeber:in (Körperschaft)
Betreuer:in
Ãœbergeordnetes Werk
Chimia
Themenheft
Link
Reihe / Serie
Jahrgang / Band
72
Ausgabe / Nummer
5
Seiten / Dauer
345-346
Patentnummer
Verlag / Herausgebende Institution
Schweizerische Chemische Gesellschaft
Verlagsort / Veranstaltungsort
Auflage
Version
Programmiersprache
Abtretungsempfänger:in
Praxispartner:in/Auftraggeber:in
Zusammenfassung
Transaminases are enzymes capable of stereoselective reductive amination; they are of great interest in the production of chiral building blocks. However, the use of this class of enzymes in industrial processes is often hindered by their limited stability under operational conditions. Herein, we demonstrate that a transaminase enzyme from Aspergillus terreus can be immobilized at the surface of silica nanoparticles and protected in an organosilica shell of controlled thickness. The so-protected enzyme displays a high biocatalytic activity, and additionally provides the possibility to be retained in a reactor system for continuous operation and to be recycled.
Schlagwörter
Chiral building blocks, Transaminases
Fachgebiet (DDC)
Veranstaltung
Startdatum der Ausstellung
Enddatum der Ausstellung
Startdatum der Konferenz
Enddatum der Konferenz
Datum der letzten Prüfung
ISBN
ISSN
2673-2424
0009-4293
0009-4293
Sprache
Englisch
Während FHNW Zugehörigkeit erstellt
Ja
Publikationsstatus
Veröffentlicht
Begutachtung
Peer-Review der ganzen Publikation
Open Access-Status
Lizenz
Zitation
ALAMI, Ayoub Talbi, Frederica RICHINA, Maria HERNANDEZ, Yves DUDAL und Patrick SHAHGALDIAN, 2018. Surface Immobilization and Shielding of a Transaminase Enzyme for the Stereoselective Synthesis of Pharmaceutically Relevant Building Blocks. Chimia. Mai 2018. Bd. 72, Nr. 5, S. 345–346. DOI 10.2533/chimia.2017.345. Verfügbar unter: http://hdl.handle.net/11654/26975